Подпишитесь на наши новости
Вернуться к началу с статьи up
 

ТРАНСЛЯ́ЦИЯ

  • рубрика

    Рубрика: Биология

  • родственные статьи
  • image description

    В книжной версии

    Том 32. Москва, 2016, стр. 341

  • image description

    Скопировать библиографическую ссылку:




Авторы: А. А. Богданов

ТРАНСЛЯ́ЦИЯ (от лат. translatio, букв. – пе­ре­не­се­ние; пе­ре­вод, пе­ре­да­ча) ге­не­тиче­ская, про­цесс био­син­те­за бел­ка, в хо­де ко­то­ро­го в клет­ке реа­ли­зу­ет­ся по­след­ний этап пе­ре­да­чи ге­не­тич. ин­фор­ма­ции от ДНК к бел­ку. В цен­тре всех со­бы­тий Т. на­хо­дит­ся ри­бо­со­ма, ко­то­рая пе­ре­ме­ща­ет­ся вдоль по­ли­нук­лео­тид­ной це­пи РНК-ко­пии ге­на – мат­рич­ной РНК (мРНК) и по­сле­до­ва­тель­но счи­ты­ва­ет за­пи­сан­ную в ней с по­мо­щью ами­но­кис­лот­но­го ге­не­тич. ко­да ин­фор­ма­цию. Суб­стра­та­ми ри­бо­со­мы слу­жат ак­ти­ви­ро­ван­ные ами­но­кис­лот­ные про­из­вод­ные транс­порт­ных ри­бо­ну­кле­ино­вых кис­лот (тРНК), ко­то­рые син­те­зи­ру­ют­ся на до­ри­бо­сом­ном эта­пе Т. с по­мо­щью ами­ноа­цил-тРНК-син­те­таз. При­сое­ди­ня­ясь к мо­ле­ку­ле тРНК сво­им кар­бок­силь­ным кон­цом, ами­но­кис­ло­ты ак­ти­ви­ру­ют­ся в бо­га­тую энер­ги­ей фор­му, спо­соб­ную спон­тан­но об­ра­зо­вы­вать пеп­тид­ную связь. Ка­ж­дая из стан­дарт­ных бел­ко­вых ами­но­кис­лот свя­за­на со сво­ей спе­ци­фич. тРНК, в мо­ле­ку­ле ко­то­рой со­дер­жит­ся трёх­нук­лео­тид­ный ан­ти­ко­до­но­вый уча­сток, спо­соб­ный уз­на­вать спе­ци­фич­ный для дан­ной ами­но­кис­ло­ты ком­пле­мен­тар­ный ему трёх­нук­лео­тид­ный ко­до­но­вый уча­сток в мРНК. Од­на из гл. функ­ций ри­бо­со­мы в Т. – пра­виль­но рас­по­ло­жить мРНК и тРНК в сво­их функ­цио­наль­ных цен­трах, важ­ней­шие из ко­то­рых – А-, Р- и Е-сай­ты. Сайт А (ами­ноа­цил-тРНК-свя­зы­ваю­щий) слу­жит для удер­жа­ния вновь по­сту­пив­шей мо­ле­ку­лы тРНК, на­гру­жен­ной ами­но­кис­ло­той; сайт Р (пеп­ти­дил-тРНК-свя­зы­ваю­щий) удер­жи­ва­ет тРНК, при­со­еди­нён­ную к рас­ту­ще­му кон­цу бел­ко­вой це­пи. Пе­ред об­ра­зо­ва­ни­ем ка­ж­дой но­вой пеп­тид­ной свя­зи в по­ли­пеп­тид­ной це­пи (син­тез на­чи­на­ет­ся с N-кон­ца мо­ле­ку­лы бел­ка) с А-сай­том ри­бо­со­мы свя­за­на ами­ноа­цил-, а с Р-сай­том – пеп­тидил-тРНК. При этом ан­ти­ко­до­но­вые уча­ст­ки этих тРНК на­хо­дят­ся на ма­лой субъ­е­ди­ни­це ри­бо­со­мы и уча­ст­ву­ют в ко­дон-ан­ти­ко­до­но­вых взаи­мо­дей­ст­ви­ях, а их т. н. ак­цеп­тор­ные кон­цы, свя­зан­ные с ами­ноа­циль­ным и пеп­ти­диль­ным ос­тат­ка­ми, рас­по­ла­га­ют­ся в пеп­ти­дил­транс­фе­раз­ном цен­тре (ПТЦ) ри­бо­со­мы на её боль­шой субъ­е­ди­ни­це. По­сле ре­ак­ции ами­ноа­циль­но­го и пеп­ти­диль­но­го ос­тат­ков в ПТЦ и уд­ли­не­ния на один ами­но­кис­лот­ный ос­та­ток рас­ту­щей по­ли­пеп­тид­ной це­пи по­след­няя ока­зы­ва­ет­ся свя­зан­ной с тРНК в А-сай­те. Да­лее вновь об­ра­зо­ван­ная пеп­ти­дил-тРНК пе­ре­ме­ща­ет­ся в Р-сайт ПТЦ, а ос­во­бо­див­шая­ся тРНК че­рез про­ме­жу­точ­ное свя­зы­ва­ние с Е-сай­том (от англ. exit – вы­ход) ухо­дит из ри­бо­со­мы. Рас­ту­щая по­ли­пеп­тид­ная цепь рас­по­ла­га­ет­ся в спе­ци­аль­ном ри­бо­сом­ном тун­не­ле, по ко­то­ро­му она на­прав­ля­ет­ся к вы­хо­ду на по­верх­ность боль­шой субъ­е­ди­ни­цы ри­бо­со­мы, где на­чи­на­ет­ся её сво­ра­чи­ва­ние в функ­цио­наль­но ак­тив­ную бел­ко­вую мо­ле­ку­лу. Од­новре­мен­но при син­те­зе ка­ж­дой но­вой пеп­тид­ной свя­зи на ма­лой субъ­е­ди­ни­це про­ис­хо­дит пе­ре­ме­ще­ние мРНК (в на­прав­ле­нии 5´→3´) от­но­си­тель­но ри­бо­со­мы на один ко­дон. Этот этап Т. но­сит на­зва­ние элон­га­ции, а по­сколь­ку отд. ста­дии элон­га­ции по­вто­ря­ют­ся при об­ра­зо­ва­нии ка­ж­дой но­вой пеп­тид­ной свя­зи, его так­же на­зы­ва­ют элон­га­ци­он­ным цик­лом Т. Он обес­пе­чи­ва­ет­ся дву­мя бел­ко­вы­ми фак­то­ра­ми. Пер­вый из них при­но­сит в ри­бо­со­му ами­ноа­цил-тРНК, со­от­вет­ст­вую­щую ко­до­ну мРНК, рас­по­ло­жен­но­му в А-сай­те де­ко­ди­рую­ще­го цен­тра ри­бо­со­мы. Вто­рой фак­тор элон­га­ции сти­му­ли­ру­ет пе­ре­ме­ще­ние тРНК и мРНК по ри­бо­со­ме. Оба фак­то­ра об­ла­да­ют гуа­но­зин­три­фос­фа­таз­ной (ГТФазной) ак­тив­но­стью, а на­ра­щи­ва­ние по­ли­пеп­тид­ной це­пи в про­цес­се син­те­за бел­ка на один ос­та­ток со­про­во­ж­да­ет­ся гид­ро­ли­зом двух мо­ле­кул ГТФ. Кро­ме то­го, спе­ци­аль­ные бел­ко­вые фак­то­ры сти­му­ли­ру­ют про­цес­сы на­ча­ла (ини­циа­ции) и окон­ча­ния (тер­ми­на­ции) син­те­за по­ли­пеп­тид­ной це­пи на ри­бо­со­ме. Сиг­на­лом для этих про­цес­сов слу­жит на­хо­ж­де­ние в де­ко­ди­рую­щем цен­тре ри­бо­со­мы ини­ции­рую­щих и тер­ми­ни­рую­щих ко­до­нов мРНК со­от­вет­ст­вен­но. На уров­не Т. про­ис­хо­дит ре­гу­ля­ция син­те­за бел­ка пу­тём ос­та­нов­ки или из­ме­не­ния ско­ро­сти это­го про­цес­са. В це­лом эф­фек­тив­ность Т. очень ве­ли­ка: за 1 мин од­на ри­бо­со­ма мо­жет об­ра­зо­вать 100 и бо­лее пеп­тид­ных свя­зей. Хо­тя осн. эта­пы Т. у про- и эу­ка­ри­от сов­па­да­ют, про­цесс син­те­за бел­ка у по­след­них ор­га­ни­зо­ван бо­лее слож­но, он об­слу­жи­ва­ет­ся го­раз­до бо́ль­шим чис­лом бел­ко­вых фак­то­ров; ри­бо­со­мы эу­ка­ри­от так­же от­ли­ча­ет бо­лее раз­но­об­раз­ный на­бор pРНК и бел­ков. Бла­го­да­ря этим раз­ли­чи­ям при ле­че­нии ин­фекц. за­бо­ле­ва­ний че­ло­ве­ка и жи­вот­ных ан­ти­био­ти­ка­ми, ин­ги­би­рую­щи­ми бел­ко­вый син­тез, уда­ёт­ся уг­не­тать рост па­то­ген­ных бак­те­рий, ма­ло вли­яя на ход Т. в хо­зяй­ских клет­ках.

Лит.: Спи­рин А. С. Мо­ле­ку­ляр­ная био­ло­гия: Ри­бо­со­мы и био­син­тез бел­ка. М., 2011.

Вернуться к началу