АМИНОАЦИ́Л-тРНК-СИНТЕТА́ЗЫ

АМИНОАЦИ́Л-тРНК-СИНТЕТА́ЗЫ, фер­мен­ты клас­са ли­газ; ка­та­ли­зи­ру­ют ре­акцию ак­ти­ва­ции ами­но­кис­лот – при­сое­ди­не­ния ами­но­кис­лот­но­го ос­тат­ка к мо­ле­ку­ле транс­порт­ной РНК (тРНК) в хо­де био­син­те­за бел­ков. Ка­ж­дая из 20 ами­но­кис­лот, вхо­дя­щих в со­став бел­ков, ак­ти­ви­ру­ет­ся сво­ей А.-тРНК-с. (да­лее А.) и пе­ре­но­сит­ся на свою спе­цифич. тРНК. Т. о., А. не­по­сред­ст­вен­но ус­та­нав­ли­ва­ют од­но­знач­ное со­от­вет­ст­вие ме­ж­ду ами­но­кис­ло­той и мо­ле­ку­лой тРНК и обес­пе­чи­ва­ют их со­еди­не­ние в ами­но­ацил-тРНК, ко­то­рая, в свою оче­редь, счи­ты­ва­ет ко­до­ны мат­рич­ной РНК в ри­бо­со­мах при об­ра­зо­ва­нии пеп­тид­ной це­пи (см. Транс­ля­ция). Про­цесс об­ра­зо­ва­ния ами­ноа­цил-тРНК со­сто­ит из двух ста­дий и тре­бу­ет при­сут­ст­вия ис­точ­ни­ка энер­гии в ви­де аде­но­зин­три­фос­фа­та (АТФ) и ио­нов Mg²⁺. На пер­вой ста­дии в ре­зуль­та­те взаи­мо­дей­ст­вия АТФ и ами­но­кис­ло­ты в ак­тив­ном цен­тре фер­мен­та об­ра­зу­ет­ся про­ме­жу­точ­ное со­еди­не­ние – ами­ноа­ци­ла­де­ни­лат (ами­но­ацил-АМФ). При этом кар­бок­силь­ная груп­па ами­нокис­ло­ты со­еди­ня­ет­ся с 5′-фос­фат­ной груп­пой аде­но­зинмо­но­фос­фа­та (АМФ), вы­тес­няя пи­ро­фос­фат (ФФi). На вто­рой ста­дии ами­ноа­циль­ный ос­та­ток пе­ре­но­сит­ся на кон­це­вой гид­ро­ксил со­от­вет­ст­вую­щей тРНК.

Аминокислота+АТФ+А ⇄ А.·Аминоациладенилат+ФФi (1)

А.·Аминоациладенилат+тРНК⇄Аминоацил-тРНК+АМФ+А.(2)

А. уз­на­ют свою тРНК гл. обр. по анти­ко­до­ну. Они спо­соб­ны раз­ли­чать близ­ко­родств. при­род­ные ами­но­кис­ло­ты и ис­прав­ля­ют ошиб­ки в слу­чае при­со­едине­ния «не сво­ей» ами­но­кис­ло­ты к тРНК. Кор­рек­ция осу­ще­ст­в­ля­ет­ся пу­тём раз­ру­ше­ния «оши­боч­но­го» ами­но­аци­л­адени­ла­та ли­бо «оши­боч­ной» ами­но­ацил-тРНК. Это свой­ст­во А. (сверх­спе­ци­фич­ность) име­ет клю­че­вое зна­че­ние для вос­про­из­ве­де­ния ге­не­ти­че­ски за­дан­ной пер­вич­ной струк­ту­ры бел­ков и обес­пе­чи­ва­ет вы­со­кую точ­ность их син­те­за. Да­же для ами­но­кис­лот с близ­кой струк­ту­рой (напр., изо­лей­цин, ва­лин) ошиб­ки син­те­за не пре­вы­ша­ют 1 на 10000.

Не­ко­то­рые А. в при­сут­ст­вии ами­но­кис­ло­ты и АТФ ка­та­ли­зи­ру­ют ре­ак­цию син­те­за не­обыч­ных нук­лео­тид­ных про­из­вод­ных (диа­де­но­зин­тет­ра­фос­фа­та, или Ap₄A, и диа­де­но­зин­три­фос­фа­та, или Ap₃A), иг­раю­щих важ­ную ре­гу­ля­тор­ную роль в ря­де кле­точ­ных про­цес­сов. А. уча­ст­ву­ет так­же в пе­ре­но­се тРНК из яд­ра кле­ток в ци­то­плаз­му, в ре­гу­ля­ции био­син­те­за не­ко­то­рых ами­но­кис­лот, в син­те­зе хло­ро­фил­ла. При про­те­о­ли­тич. рас­ще­п­ле­нии не­ко­то­рых А. жи­вот­ных об­ра­зу­ют­ся био­ло­ги­че­ски ак­тив­ные по­ли­пеп­ти­ды.

А. об­ра­зу­ет са­мую мно­го­числ. груп­пу фер­мен­тов, уча­ст­вую­щих в реа­ли­за­ции ге­не­тич. ин­фор­ма­ции. В за­ви­си­мо­сти от то­го, к ка­кой (2′ или 3′) гид­ро­ксиль­ной груп­пе кон­це­вой ри­бо­зы тРНК при­со­еди­ня­ет­ся ами­но­кис­лот­ный ос­та­ток, их де­лят на 2 груп­пы, ко­то­рые раз­ли­ча­ют­ся так­же по ти­пу про­стран­ст­вен­ной ук­лад­ки мо­ле­ку­лы фер­мен­та. Ус­та­нов­ле­на струк­ту­ра боль­шин­ст­ва про­ка­рио­тич. и эу­ка­рио­тич. ами­ноа­цил-тРНК-син­те­таз.