ГЕНЕТИ́ЧЕСКИЙ КОД

ГЕНЕТИ́ЧЕСКИЙ КОД, сис­те­ма за­пи­си на­след­ст­вен­ной ин­фор­ма­ции в ви­де по­сле­до­ва­тель­но­сти ос­но­ва­ний нук­лео­ти­дов в мо­ле­ку­лах ДНК (у не­ко­то­рых виру­сов – РНК), оп­ре­де­ляю­щая пер­вич­ную струк­ту­ру (рас­по­ло­же­ние ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков) в мо­ле­ку­лах бел­ков (по­ли­пеп­ти­дов). Про­бле­ма Г. к. бы­ла сфор­му­ли­ро­ва­на по­сле до­ка­за­тель­ст­ва ге­не­тич. ро­ли ДНК (амер. мик­ро­био­ло­ги О. Эй­ве­ри, К. Мак-Ле­од, М. Мак­кар­ти, 1944) и рас­шиф­ров­ки её струк­ту­ры (Дж. Уот­сон, Ф. Крик, 1953), по­сле ус­та­нов­ле­ния то­го, что ге­ны оп­ре­де­ля­ют струк­ту­ру и функ­ции фер­мен­тов (прин­цип «один ген – один фер­мент» Дж. Бид­ла и Э. Тей­те­ма, 1941) и что су­ще­ст­ву­ет за­ви­си­мость про­стран­ст­вен­ной струк­ту­ры и ак­тив­но­сти бел­ка от его пер­вич­ной струк­ту­ры (Ф. Сен­гер, 1955). Во­прос о том, как ком­би­на­ции из 4 ос­но­ва­ний нук­леи­но­вых ки­слот оп­ре­де­ля­ют че­ре­до­ва­ние 20 обыч­ных ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков в по­ли­пеп­ти­дах, впер­вые по­ста­вил Г. Га­мов в 1954.

На ос­но­ва­нии экс­пе­ри­мен­та, в ко­то­ром ис­сле­до­ва­ли взаи­мо­дей­ст­вия вста­вок и вы­па­де­ний па­ры нук­лео­ти­дов, в од­ном из ге­нов бак­те­рио­фа­га Т4 Ф. Крик и др. учё­ные в 1961 оп­ре­де­ли­ли об­щие свой­ст­ва Г. к.: три­плет­ность, т. е. ка­ж­до­му ами­но­кис­лот­но­му ос­тат­ку в по­ли­пеп­тид­ной це­пи со­от­вет­ст­ву­ет на­бор из трёх ос­но­ва­ний (три­плет, или ко­дон) в ДНК ге­на; счи­ты­ва­ние ко­до­нов в пре­де­лах ге­на идёт с фик­си­ро­ван­ной точ­ки, в од­ном на­прав­ле­нии и «без за­пя­тых», т. е. ко­до­ны не от­де­ле­ны к.-л. зна­ка­ми друг от дру­га; вы­ро­ж­ден­ность, или из­бы­точ­ность, – один и тот же ами­но­кис­лот­ный ос­та­ток мо­гут ко­ди­ро­вать неск. ко­до­нов (ко­до­ны-си­но­ни­мы). Ав­то­ры пред­по­ло­жи­ли, что ко­до­ны не пе­ре­кры­ва­ют­ся (ка­ж­дое ос­но­ва­ние при­над­ле­жит толь­ко од­но­му ко­до­ну). Пря­мое изу­че­ние ко­ди­рую­щей спо­соб­но­сти три­пле­тов бы­ло про­дол­же­но с ис­поль­зо­ва­ни­ем бес­кле­точ­ной сис­те­мы син­те­за бел­ка под кон­тро­лем син­те­тич. мат­рич­ной РНК (мРНК). К 1965 Г. к. был пол­но­стью рас­шиф­ро­ван в ра­бо­тах С. Очоа, М. Ни­рен­бер­га и Х. Г. Ко­ра­ны. Ра­c­кры­тие тай­ны Г. к. яви­лось од­ним из вы­даю­щих­ся дос­ти­же­ний био­ло­гии в 20 в.

Реа­ли­за­ция Г. к. в клет­ке про­ис­хо­дит в хо­де двух мат­рич­ных про­цес­сов – транс­крип­ции и транс­ля­ции. По­сред­ни­ком ме­ж­ду ге­ном и бел­ком яв­ля­ет­ся мРНК, об­ра­зую­щая­ся в про­цес­се транс­крип­ции на од­ной из ни­тей ДНК. ­При этом по­сле­до­ва­тель­ность ос­но­ва­ний ДНК, не­су­щая ин­фор­ма­цию о пер­вич­ной струк­ту­ре бел­ка, «пе­ре­пи­сы­ва­ет­ся» в ви­де по­сле­до­ва­тель­но­сти ос­но­ва­ний мРНК. За­тем в хо­де транс­ля­ции на ри­бо­со­мах по­сле­до­ва­тель­ность нук­лео­ти­дов мРНК счи­ты­ва­ет­ся транс­порт­ны­ми РНК (тРНК). По­след­ние име­ют ак­цеп­тор­ный ко­нец, к ко­то­ро­му при­сое­ди­ня­ет­ся ами­но­кис­лот­ный ос­та­ток, и адап­тер­ный ко­нец, или ан­ти­ко­дон-три­плет, ко­то­рый уз­на­ёт со­от­вет­ст­вую­щий ко­дон мРНК. Взаи­мо­дей­ст­вие ко­до­на и ан­ти­ко­до­на про­ис­хо­дит на ос­но­ва­нии ком­пле­мен­тар­но­го спа­ри­ва­ния ос­но­ва­ний: Аде­нин (А) – Ура­цил (U), Гуа­нин (G) – Ци­то­зин (С); при этом по­сле­до­ва­тель­ность ос­но­ва­ний мРНК пе­ре­во­дит­ся в ами­но­кис­лот­ную по­сле­до­ва­тель­ность син­те­зи­рую­ще­го­ся бел­ка. Разл. ор­га­низ­мы ис­поль­зу­ют для од­ной и той же ами­но­кис­ло­ты раз­ные ко­до­ны-си­но­ни­мы с раз­ной час­то­той. Счи­ты­ва­ние мРНК, ко­ди­рую­щей по­ли­пеп­тид­ную цепь, на­чи­на­ет­ся (ини­ции­ру­ет­ся) с ко­до­на АUG, со­от­вет­ст­вую­ще­го ами­но­кис­ло­те ме­тио­ни­ну. Ре­же у про­ка­ри­от ини­ции­рую­щими ко­до­на­ми слу­жат GUG (ва­лин), UUG (лей­цин), АUU (изо­лей­цин), у эу­ка­ри­от – UUG (лей­цин), АUА (изо­лей­цин), АCG (тре­о­нин), CUG (лей­цин). Это за­да­ёт т. н. рам­ку, или фа­зу, счи­ты­ва­ния при транс­ля­ции, т. е. да­лее всю нук­лео­тид­ную по­сле­до­ва­тель­ность мРНК счи­ты­ва­ют три­плет за три­пле­том тРНК до тех пор, по­ка на мРНК не встре­тит­ся лю­бой из трёх ко­до­нов-тер­ми­на­то­ров, час­то на­зы­вае­мых стоп-ко­до­на­ми: UАА, UАG, UGА (табл.). Счи­ты­ва­ние этих три­пле­тов при­во­дит к за­вер­ше­нию син­те­за по­ли­пеп­тид­ной це­пи. Ко­до­ны АUG и стоп-ко­до­ны сто­ят со­от­вет­ст­вен­но в на­ча­ле и в кон­це уча­ст­ков мРНК, ко­ди­рую­щих по­ли­пеп­ти­ды.

Г. к. ква­зиу­ни­вер­са­лен. Это зна­чит, что су­ще­ст­ву­ют не­боль­шие ва­риа­ции в зна­че­нии не­ко­то­рых ко­до­нов у раз­ных объ­ек­тов, и это ка­са­ет­ся пре­ж­де все­го ко­до­нов-тер­ми­на­то­ров, ко­то­рые мо­гут быть зна­ча­щи­ми; напр., в ми­то­хон­д­ри­ях не­ко­то­рых эу­ка­ри­от и у ми­ко­плазм UGА ко­ди­ру­ет трип­то­фан. Кро­ме то­го, в не­ко­то­рых мРНК бак­те­рий и эу­ка­ри­от UGА ко­ди­ру­ет не­обыч­ную ами­но­кис­ло­ту – се­ле­но­ци­сте­ин, а UAG у од­ной из ар­хе­бак­те­рий – пир­ро­ли­зин.

Су­ще­ст­ву­ет точ­ка зре­ния, со­глас­но ко­то­рой Г. к. воз­ник слу­чай­но (ги­по­те­за «за­мо­ро­жен­но­го слу­чая»). Бо­лее ве­ро­ят­но, что он эво­лю­цио­ни­ро­вал. В поль­зу та­ко­го пред­по­ло­же­ния го­во­рит су­щест­во­ва­ние бо­лее про­сто­го и, по-ви­ди­мо­му, бо­лее древ­не­го ва­ри­ан­та ко­да, ко­то­рый счи­ты­ва­ет­ся в ми­то­хон­д­ри­ях со­глас­но пра­ви­лу «два из трёх», ко­гда ами­но­кис­ло­ту оп­ре­де­ля­ют толь­ко два из трёх ос­но­ва­ний в три­пле­те.