Треони́н (от треоновой кислоты) (α-амино-β-гидроксимасляная кислота, 2-амино-3-гидроксибутановая кислота, общепринятые сокращения Thr, T, Тре), CH₃CH(OH)CH(NH₂)COOH, гидроксиаминокислота, за счёт двух хиральных центров может существовать в виде четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина и L- и D-аллотреонина. В природе преобладает L-треонин. Молярная масса 119,12 г/моль. Температура плавления 253 °C (с разложением). Впервые треонин был выделен из фибрина (1935, У. Розе).

L-треонин – протеиногенная α-аминокислота, кодируется триплетами, начинающимися с AC (ACU, ACC, ACA и ACG), присутствует во всех белках (частота встречаемости 5,57). L-треонин стимулирует процессы роста тканей, способствует энергообмену в мышечных клетках, активизирует иммунную систему.

L-треонин – незаменимая для человека аминокислота, которая должна в достаточном количестве поступать с пищей. Рекомендованная ВОЗ норма его потребления для человека составляет 15 мг на 1 кг веса.

Физико-химические свойства

Треонин – бесцветное кристаллическое вещество, хорошо растворимое в воде [20,5 г/100 мл (25 °C)], нерастворимое в этаноле, диэтиловом эфире, хлороформе.

Как и другие аминокислоты, в кристаллах и полярных растворителях треонин существует в виде цвиттер-иона. Его изоэлектрическая точка равна 6,16. Константы диссоциации кислоты (рК_а) составляют 2,71 для карбоксильной группы (α-COOH) и 9,62 для аминогруппы (α-NH₃⁺).

Треонин взаимодействует с кислотами и щелочами, образует комплексы с металлами, вступает в реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов, а именно: реакции этерификации, взаимодействие с аминами, декарбоксилирование, реакции с азотистой кислотой, окислительное деаминирование, переаминирование, N-алкилирование, N-ацилирование, образование пептидной связи. Характерными для треонина являются реакции элиминирования, О-ацилирования.

Способы получения

Треонин можно получить нитрозированием ацетоуксусного эфира с последующим восстановлением над платиновым и палладиевым катализатором или путём альдольной конденсации ацетальдегида с медным комплексом глицина. В промышленных условиях L-треонин получают микробной ферментацией.

Участие в обмене веществ

В растениях и микроорганизмах L-треонин образуется из L-аспарагиновой кислоты через стадию образования гомосерин-о-фосфата. L-треонин, в свою очередь, является одним из предшественников L-изолейцина у некоторых микроорганизмов. L-треонин – гликогенная аминокислота. Конечными продуктами его деградации в клетках человека являются сукцинил-производное кофермента А и в меньшей степени (10–30 %) пируват.

В виде L-изомера треонин встречается во всех организмах, входит в состав почти всех белков (кератин волоса человека – 8,5 %, авидин – 10,5 %). Чрезвычайно богаты L-треонином муцины, в которых углеводный и белковый компоненты соединены О-гликозидной связью. L-треонин участвует в образовании коллагена и эластина, активизирует иммунную систему, участвуя в образовании иммуноглобулинов, стимулирует процессы роста тканей, способствует энергообмену в мышечных клетках.

Фосфорилирование/дефосфорилирование L-треонина позволяет регулировать активность многих ферментов и модулировать их способность взаимодействовать с другими белками.

D-изомер треонина является компонентом микотоксинов бледной поганки.

Применение

L-треонин применяется в медицине в составе препаратов для парентерального питания.

Содержание в продуктах питания