Гистиди́н [α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота, 2-амино-3-(4-имидазолил)пропановая кислота, β-4-имидазолилаланин, общепринятые сокращения: His, H, Гис], ароматическая α-аминокислота со слабыми основными свойствами, обусловленными присутствием в молекуле остатка имидазола. Содержит асимметрический атом углерода, обладает оптической активностью, существует в виде двух энантиомеров – L-гистидина и D-гистидина. В природе преобладает L-форма гистидина. Молярная масса 155,16 г/моль. Температура плавления 283 °C (с разложением) для DL-гистидина, 287–288 °C – для D-гистидина, 287 °C – для L-гистидина. Впервые гистидин был выделен А. Косселем в 1896 г. из сернокислых гидролизатов стурина (протамин спермы осетра).

L-гистидин – протеиногенная аминокислота, кодируется триплетами CAU, CAC. Входит в состав белков (частота встречаемости 2,32%), биологически активных пептидов, гормонов, является предшественником гистамина, участвует в формировании активных центров многих ферментов. L-гистидин – частично заменимая для человека аминокислота. Она не синтезируется в достаточном количестве в организме (особенно в детском возрасте) и должна поступать с пищей, рекомендованная ВОЗ норма потребления L-гистидина для человека составляет 10 мг на 1 кг веса.

Физико-химические свойства

Гистидин – бесцветное кристаллическое вещество, растворимое в воде [для L-гистидина 0,43 г/100 мл (25 °C)], этаноле, нерастворимое в диэтиловом эфире.

Как и другие аминокислоты, в кристаллах и полярных растворителях гистидин существует в виде цвиттер-иона. Его изоэлектрическая точка равна 7,59. Константы диссоциации кислоты (рК_а) составляют 1,82 для карбоксильной группы (α-COOH), 9,17 для аминогруппы (α-NH₃⁺) и 6,00 для имидазола.

Гистидин взаимодействует с кислотами и щелочами, образует комплексы с металлами и вступает в реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов, а именно: реакции этерификации, взаимодействие с аминами, декарбоксилирование, реакции с азотистой кислотой, окислительное дезаминирование, переаминирование, N-алкилирование, N-ацилирование, образование пептидной связи. Качественной реакцией на гистидин является реакция Паули: с диазотированной сульфаниловой кислотой в щелочном растворе гистидин даёт красное окрашивание.

Благодаря свойствам имидазольной группы L-гистидин участвует в формировании активных центров многих ферментов (например, ацетилхолинэстеразы, рибонуклеазы, карбоксипептидазы), образовании белкового структурного элемента «цинковый палец». В металлопротеинах (карбоксипептидазы, миоглобин, гемоглобин) L-гистидин необходим для связывания металлов.

Способы получения

L-гистидин получают при помощи микробиологического синтеза.

Участие в обмене веществ

В бактериях и растениях L-гистидин синтезируется из АТФ и рибозы. У человека и других млекопитающих L-гистидин образуется из L-глутамата, однако в недостаточном количестве. В организме взрослого человека недостаток L-гистидина в пище может частично компенсироваться за счёт деградации гемоглобина (снижения уровня гемопоэза) и мышечного дипептида карнозина (β-аланил-L-гистидин).

Одним из конечных продуктов превращения L-гистидина в печени и коже человека является L-глутаминовая кислота. Декарбоксилирование L-гистидина в тучных клетках соединительной ткани приводит к образованию гистамина, одного из основных медиаторов воспаления.

L-гистидин встречается во всех организмах в свободном виде, в составе белков (до 8% в гемоглобинах и глобинах), биологически активных пептидов, например карнозина и ансерина, обладающих буферными и антиоксидантными свойствами, пептидного гормона гипоталамуса тиреолиберина.

Наследственные нарушения метаболизма гистидина (гистидинемия) сопровождаются умственной отсталостью и дефектами речи.

Применение

L-гистидин применяется в медицине в составе средств парентерального питания, кардиоплегических средств и средств лечения почечной недостаточности. Гидрохлорид гистидина используется при лечении гепатита, язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки.

Содержание в продуктах питания